肽键（肽键和酰胺键的区别）

什么是肽键？

肽键是将氨基酸分子间的氨基和羧基脱水缩合而形成的化学键，因缩合产物称为肽，故名肽键。肽键是指酰胺基团中羰基上的π电子和相邻的C-N键中氮原子上的孤对电子共同组成三中心四电子的离域π键。

肽键呈反式构型。由于肽键不能自由旋转，肽键平面上各原子可出现顺反异构现象，与C一N键相连的O与H或两个C。原子之间一般呈较稳定的反式构型。

肽键的特点为： 

1. 氮原子上的孤对电子与羰基具有明显的共轭作用。

2. 肽键中的C—N键的键长比C=N键长，比相邻的C一N单键短；肽键中的C一N键具有部分双键性质，不能自由旋转。

3. 组成肽键的四个原子处于同一平面。

4. 在大多数情况下，肽键是以反式结构存在的。

什么是肽键

肽键是一分子氨基酸的α-羧基和一分子氨基酸的α-氨基脱水缩合形成的酰胺键，即-CO-NH-。氨基酸借肽键联结成多肽链。是蛋白质分子中的主要共价键，性质比较稳定。

知识拓展

氨基酸通过肽键连接形成的产物称为肽。最简单的肽是由二个氨基酸残基形成的肽，称为二肽。由于肽中的氨基酸已经不是游离的氨基酸了，所以称为氨基酸残基。一条多肽链的一端含有一个游离的氨基，另一端含有一个游离的羧基。所以，一般肽链中形成的肽键数比氨基酸分子数少一个。每两个分子的氨基酸脱水缩合反应成一个肽键失去一个水分子，肽键数等于失去的水分子数等于氨基酸数减形成的肽链数。

肽键名词解释

肽键是一分子氨基酸的α－羧基和一分子氨基酸的α－氨基脱水缩合形成的酰胺键，即-CO-NH-。

氨基酸借肽键联结成多肽链。是蛋白质分子中的主要共价键，性质比较稳定。它虽是单键，但具有部分双键的性质，难以自由旋转而有一定的刚性，因此形成肽键平面。

一分子氨基酸的α-氨基与另一分子氨基酸的α-羧基脱水缩合形成的共价键(—CO—NH—)称为肽键(peptide bond)。两分子氨基酸缩合成为二肽，二肽仍有自由α-氨基和α-羧基，能同样借肽键与其他氨基酸缩合成三肽。

相同的反应可继续进行，依次形成四肽、五肽…...通常由10个以内氨基酸连成的肽称为寡肽；更多的氨基酸可连成多肽，氨基酸相互连接，形成长链，称为多肽链。

肽键是蛋白质中普遍存在的特殊结构，也是蛋白质的特征结构。

蛋白质由一个又一个氨基酸连接而成，每一个氨基酸都由四个部分构成，羧基，氨基，R基以及一个氢原子，这四个部分连接在同一个碳原子上，根据空间构形的不同分成L和D型。

两个氨基酸之间的羧基和氨基在酶的作用下可以发生脱水缩合，形成一个肽键结构。